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  蜘蛛絲因其超高的強度及極佳的韌性而受到人們的青睞，但由于蜘蛛本身具有攻擊性的習性，蛛絲難以像蠶絲一樣直接養殖量產。至今為止，研究者已經掌握了利用大腸桿菌等微生物生產重組蛛絲蛋白并人工拉絲的技術，但仍有幾個因素制約了人工合成蛛絲的性能。首先，天然蛛絲蛋白是一種高重復性超高分子量的大蛋白，且其機械性能與其分子量呈正相關，而以前人們能夠在微生物載體中直接表達的最大重組蛛絲蛋白僅有96個重復片段，拉絲后最終強度僅為～500MPa， 仍遠低于天然蛛絲（0.8-1.4GPa）。其次，微生物中表達的重組蛛絲蛋白純化過程非常復雜，從而限制了其被進一步工業化量產的潛力。

  針對高分子量重組蛛絲蛋白表達困難及機械性能低的問題，張福中團隊通過改變蛛絲蛋白形成β-納米晶體的氨基酸序列，提高了同等分子量蛋白拉絲后的機械性能。天然蛛絲蛋白的重復片段由多聚丙氨酸（polyalanine segment）和高富含甘氨酸片段（glycine-rich segment）兩部分組成，其中多聚丙氨酸因其疏水性的的特征在拉絲過程中會折疊形成β-納米晶體。這些β-納米晶體是蛛絲高強度的來源。張福中團隊將多聚丙氨酸序列替換為幾類不同結構的淀粉樣蛋白（amyloid）序列，設計出多種淀粉樣聚合蛋白（polymeric amyloid）。這些淀粉樣聚合蛋白紡織的纖維絲展現出比相同分子量蛛絲蛋白更高的強度（2.8-3.4倍）和韌性（1.5-2.6倍）。

圖1. 淀粉樣聚合蛋白纖維絲的合成流程

  廣角X射線衍射（WAXD）結果表明，幾種淀粉樣聚合蛋白在拉絲過程中均形成β-納米晶體，其衍射圖案呈現明顯的淀粉樣蛋白納米纖維的特征。這些納米晶體展現出嚴格雙層β-片層結構，與多聚丙氨酸的多層β-片層結構明顯不同。同時，幾種設計合成的淀粉樣聚合蛋白的β-納米晶體含量均遠高于重組蛛絲，這也解釋了高強度和高韌性的來源。

圖2. 淀粉樣聚合蛋白纖維絲中的β-納米晶體與重組（多聚丙氨酸）蛛絲中β-納米晶體的結構對比

  在此基礎上，張福中團隊進一步合成并純化了高分子量的淀粉樣聚合蛋白。對于重組蛛絲蛋白來說，表達96個重復序列已經是微生物合成的極限，而淀粉樣聚合蛋白由于其序列重復性較低可以用微生物合成出含有128個重復序列的超大蛋白分子（128xFGAILSS），且該蛋白可以使用色譜柱簡單純化，無需經歷復雜的硫酸銨沉淀步驟。該蛋白紡出的纖維絲達到0.98 ± 0.08GPa的強度和161 ± 26GPa的韌性，性能遠優于之前報導過的重組蛛絲，并可與部分天然蛛絲性能相媲美。這也是張福中團隊近年來第二次用合成生物學的方法生產出千兆帕級別強度的纖維絲。該工作為未來可再生超高強度纖維類材料的設計、優化和工業化生產提供了新的思路。

圖3. 128xFGAILSS淀粉樣聚合蛋白思維形態、機械性能以及與其他重組/天然蛛絲性能的對比。紅星代表本工作報導的128xFGAILSS纖維絲，黑色圓點代表此前發表的重組蛛絲，棕色圓點代表天然蛛絲

  以上成果發表在ACS Nano（DOI：10.1021/acsnano.1c02944）上。論文的第一作者為圣路易斯華盛頓大學能源、環境與化學工程系博士生Jingyao Li（李敬堯），通訊作者為張福中教授。

  論文鏈接：https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/acsnano.1c02944